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- Investigadores del IRB Barcelona y la UPF describen la peroxiredoxinilación, un tipo de modificación postraduccional.
- Mediado por la enzima Tsa1, este mecanismo salvaguarda la función de proteínas esenciales ante condiciones de estrés.
- El hallazgo, publicado en Cell Reports, abre nuevas vías de estudio en otros organismos y procesos celulares complejos.
El estrés oxidativo es uno de los mayores retos a los que se enfrentan las células. Se produce cuando los niveles de especies reactivas de oxígeno (ROS) —como el peróxido de hidrógeno (H₂O₂)— se disparan, dañando diversos componentes de la célula y comprometiendo su supervivencia. Para contrarrestarlo, las células cuentan con enzimas antioxidantes, entre las que destacan las peroxiredoxinas.
Un estudio del IRB Barcelona y la Universidad Pompeu Fabra (UPF), liderado por el Dr. Francesc Posas y la Dra. Eulàlia de Nadal, describe la “peroxiredoxinilación”, Un mecanismo cuyo alcance no se había apreciado en detalle hasta ahora y que permite a las proteínas desempeñar sus funciones en condiciones de estrés.
El trabajo, publicado en la revista Cell Reports, se centró en la levadura Saccharomyces cerevisiae, un modelo de estudio muy utilizado en biología molecular y en la peroxiredoxina Tsa1 que, además de su papel antioxidante, actúa como “chaperona” y participa en diversas rutas de señalización redox.
“Este trabajo nos muestra que las peroxiredoxinas constituyen una auténtica barrera protectora, porque estabilizan proteínas cruciales justo cuando la célula más lo necesita”, comenta el Dr. Francesc Posas.
La función de la peroxiredoxinilación
Mediante técnicas de espectrometría de masas, se identificó el “interactoma” de Tsa1, revelando la interacción con proteínas sensibles a su estado redox. El resultado fue un conjunto de proteínas esenciales para procesos tan diversos como la traducción, el metabolismo o el procesamiento de carbohidratos.
Más allá de interactuar físicamente, Tsa1 forma un enlace covalente con sus proteínas diana, en una modificación postraduccional llamada “peroxiredoxinilación”. En el trabajo, los autores demuestran la eficacia de esta modificación analizando una enzima esencial del metabolismo, Gnd1. “Este vínculo protege a las proteínas cuando las condiciones se vuelven muy desfavorables”, explica el Dr. Gerhard Seisenbacher, primer autor del estudio.
“Estos hallazgos abren nuevas vías para investigar su papel en otros procesos sensibles al estrés oxidativo, no solo en levaduras, sino también en sistemas celulares más complejos” concluye la Dra. De Nadal.
Artículo de referencia:
Redox proteomics reveal a role for peroxiredoxinylation in stress protection
Gerhard Seisenbacher, Zrinka Raguz Nakic, Eva Borràs, Eduard Sabidó, Uwe Sauer, Eulalia de Nadal, Francesc Posas
Cell Reports (2024) DOI: 10.1016/j.celrep.2024.115224
IRB Barcelona
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